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UNTERSUCHUNG DER LANGZEITPHOTOZYKLEN VON RETINALPROTEINEN MITTELS FLASH-PHOTOLYSE SPEKTROSKOPIE AK WACHTVEITL
Betreuer
Frank Scholz, Julia Herz
Thema
Retinalproteine existieren in allen drei Domänen der zellulären Lebewesen. Neben dem weitgehend erfolgreich charakterisierten Bakteriorhodopsin (BR), das in Archaeen vorkommt, wurde im Jahre 2000 das bakterielle Analoga Proteorhodopsin (PR) aus marinen Bakterien isoliert. In Eukaryoten sind verschiedene Channelrhodopsine (ChR) zu finden. All diese Retinalproteine sind lichtgetriebene Transportproteine, die Ionen über die Zellmembran befördern. Sie weisen nach Lichtanregung einen Photozyklus auf, durch welchen sie sich voneinander unterscheiden. Um die Funktion dieser Proteine zu verstehen, ist er notwendig, ihr photochemisches Verhalten zu verstehen. Dies wird einerseits durch die Untersuchung der Kurzeitdynamik, bzw. der Isomerisierung erreicht, anderseits über die Charakterisierung des Langzeitphotozyklus.
Literatur
Friedrich et al., JMB (2002) 321, 821-838 (PR) Verhoefen et al., ChemPhysChem 2010, 11, 3113 – 3122 (ChR)
Teilprojekt, das bearbeitet werden soll
Während des Praktikums sollen Mutanten der Retinalproteine PR und ChR mit Hilfe der Flash-Photolyse-Spektroskopie untersucht werden. Das Ziel ist es, die durch die Mutation herbeigeführte, veränderte Langzeitphotodynamik zu charakterisieren, um hierdurch wichtige Rückschlüsse auf die innerhalb der Retinalbindetasche ablaufenden Prozesse zu ziehen.
Vorwissen
Vorkenntnisse im Themengebiet der optischen Spektroskopie (abgeschlossenes PC2-Praktikum)
Sprache
Laborsprache ist im Normalfall deutsch, das Protokoll, bzw. die Arbeit kann aber in deutscher sowie in englischer Sprache verfasst werden.
